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Funktionelle Proteomanalyse
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Kontakt

Prof. Dr. Florian Meier-Rosar

ThIMEDOP / CeTraMed
Am Klinikum 1
07747 Jena

Tel. +49 3641 9-39 72 50

Funktionelle Proteomanalyse

Proteine sind die molekularen Arbeiter unserer Zellen. Veränderungen des Proteoms und zellulärer Signalwege sind Kennzeichen vieler Krankheiten und ein möglicher Schlüssel für personalisierte Therapien. Wir entwickeln Massenspektrometrie-basierte Technologien um Proteine und ihre posttranslationalen Modifikationen mit hohem Durchsatz und hoher Empfindlichkeit zu quantifizieren. Damit messen wir systematisch, wie Zellen auf Perturbationen, wie etwa Wirkstoffe, genetische Knockouts oder Infektionen, reagieren. Unser Ziel ist es, die molekularen Netzwerke besser zu verstehen, die Erkrankungen antreiben und sich therapeutisch gezielt beeinflussen lassen.

Unsere Forschung

Perturbation-based Phosphoproteomics to Study Drug Response Heterogeneity (PerturbPhos)

ERC Starting Grant (2026 - 2031)

Patient*innen mit derselben Krebserkrankung können unterschiedlich auf dieselbe zielgerichtete Therapie ansprechen. In PerturbPhos ist es unser Ziel, unmittelbar zu messen, wie Wirkstoffe das Proteom von Patientenzellen beeinflussen. Dazu kombinieren wir die ex vivo Kultur primärer Krebszellen mit hochsensitiver Phosphoproteomik. In enger Zusammenarbeit mit klinischen Partnern am Universitätsklinikum Jena sollen unsere Ergebnisse zeigen, dass die Proteomik umsetzbare Erkenntnisse für die personalisierte Medizin liefern kann.

Gefördert durch die Europäische Union (GA 101222284). Die geäußerten Ansichten und Meinungen sind jedoch ausschließlich die des Autors/der Autoren und spiegeln nicht unbedingt die der Europäischen Union oder der European Research Council Executive Agency (ERCEA) wider. Weder die Europäische Union noch die Bewilligungsbehörde können für sie verantwortlich gemacht werden.

Identifying critical and actionable oncogenic signaling pathways in cholangiocarcinoma

LIFE “Connect” Fund (2025 – 2026)

Das Cholangiokarzinom ist ein Leberkrebs mit schlechter Prognose und kaum wirksamen therapeutischen Angriffspunkten. Gemeinsam mit Dr. Marco Jessen (Leibniz-Institut für Alternsforschung – Fritz-Lipmann-Institut (FLI), Jena) kombinieren wir kinomweite CRISPR-Screens in Tumor-Organoiden mit perturbations-basierter Phosphoproteomik, um neue molekulare Schwachstellen zu finden.

Gefördert durch die Profillinie LIFE der Friedrich-Schiller-Universität Jena.

Ion Mobility Mass Spectrometry Training Network (MobiliTraIN)

MSCA Doctoral Network (2024 – 2028), koordiniert von der BOKU Universität, Wien

MobiliTraIN ist ein europäisches Netzwerk aus Forschung und Industrie, das die nächste Generation von Expert*innen für Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie (IM-MS) ausbildet. Insgesamt 13 Doktoranden und Doktorandinnen arbeiten gemeinsam daran, die Grundlagen der IM-MS besser zu verstehen und Messungen über Anwendungsbereiche und biologische Skalen hinweg zu harmonisieren. Unsere Arbeitsgruppe fokussiert sich dabei auf neue Methoden für multimodale Omics Analysen biologischer Proben.

Projektwebseite: MobiliTraIN

Gefördert durch die Europäische Union (GA 101119562). Die geäußerten Ansichten und Meinungen sind jedoch ausschließlich die des Autors/der Autoren und spiegeln nicht unbedingt die der Europäischen Union oder der European Research Executive Agency (REA) wider. Weder die Europäische Union noch die Bewilligungsbehörde können für sie verantwortlich gemacht werden.

Trapped ion mobility-resolved mass spectrometry-based phosphoproteomics of Arbovirus infection

DFG Sachbeihilfe (seit 2023)

Von Arthropoden übertragene Viren wie Dengue- und Zika-Virus bilden eine heterogene Gruppe zoonotischer Viren und sind eine wachsende Gefahr für die Gesundheit. Gemeinsam mit Prof. Pietro Scaturro (Leibniz Institut für Virologie, Hamburg) etablieren wir eine Hochdurchsatz-Plattform für Phosphoproteomik um systematisch zu untersuchen, wie Viren Wirtszellen in vitro beeinflussen. Dieser Ansatz soll dazu führen sowohl konservierte als auch spezifische Antwortmuster über verschieden Arbovirus-Familien hinweg zu identifizieren.

Gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG), Projektnummer 528559282.

ProMoAge - Protein Modification: A Key Mechanism for Ageing

DFG Graduiertenkolleg (2016 – 2025, assoziiertes Teilprojekt)

Welche Rolle spielen posttranslationale Modifikationen (PTMs) beim Altern? ProMoAge bringt Forschende der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, der Friedrich-Schiller-Universität Jena, des Universitätsklinikums Jena und des Leibniz-Instituts für Alternsforschung – Fritz-Lippmann-Institut (FLI) Jena zusammen, um dieser Frage nachzugehen und Doktorand*innen in der Alternsforschung auszubilden. Unsere Arbeitsgruppe analysiert mittels Massenspektrometrie Proteinphosphorylierungen und O-GlcNAcylierungen in Modellorganismen und primären Zellen.

Projektwebseite: ProMoAge

ProMoAge wurde gefördert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG), Projektnummer GRK 2155. Das assoziierte Teilprojekt wurde gefördert durch das Interdisziplinäre Zentrum für Klinische Forschung (IZKF) Jena.

Ausgewählte Publikationen

Vollständiges Publikationsverzeichnis (Google Scholar, ORCID)

  • Mapping the endothelial O-GlcNAcome uncovers CCAR1 as a regulator of senescence. Will A, Heller R, Ender C, Schneidmadel FR, Meier-Rosar F, Zibrova D. bioRxiv preprint (2026) https://doi.org/10.64898/2026.02.12.705616
  • µPhos: a scalable and sensitive platform for high-dimensional phosphoproteomics. Oliinyk D, Will A, Schneidmadel FR, Böhme M, Rinke J, Hochhaus A, Ernst T, Hahn N, Geis C, Lubeck M, Raether O, Humphrey SJ, Meier F. Mol Syst Biol. (2024) https://doi.org/10.1038/s44320-024-00050-9
  • The social and structural architecture of the yeast protein interactome. Michaelis AC, Brunner A, Zwiebel M, Meier F, Strauss MT, Bludau I & Mann M. Nature (2023) https://doi.org/10.1038/s41586-023-06739-5
  • Peptide collision cross sections of 22 post-translational modifications. Will A, Oliinyk D, Bleiholder C, Meier F. Anal. Bioanal. Chem. (2023) https://doi.org/10.1007/s00216-023-04957-4
  • Ion mobility-resolved phosphoproteomics with dia-PASEF and short gradients. Oliinyk D & Meier F. Proteomics (2022) https://doi.org/10.1002/pmic.202200032
  • Trapped Ion Mobility Spectrometry (TIMS) and Parallel Accumulation - Serial Fragmentation (PASEF) in Proteomics. Meier F, Park MA, Mann M. Molecular & Cellular Proteomics (2021) https://doi.org/10.1016/j.mcpro.2021.100138
  • Deep learning the collisional cross sections of the peptide universe from a million experimental values. Meier F et al. Nature Communications (2021) https://doi.org/10.1038/s41467-021-21352-8
  • diaPASEF: parallel accumulation–serial fragmentation combined with data-independent acquisition. Meier F et al. Nature Methods (2020) https://doi.org/10.1038/s41592-020-00998-0
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